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Text File  |  1995-03-04  |  2.7 KB  |  60 lines
  1. ********************************************
  2. * Pancreatic ribonuclease family signature *
  3. ********************************************
  4.  
  5. Pancreatic ribonucleases (EC 3.1.27.5)  are pyrimidine-specific  endonucleases
  6. present in high  quantity in the pancreas of a number of mammalian taxa and of
  7. a few reptiles [1,2].    As shown in the following schematic representation of
  8. the sequence of pancreatic RNases there are four conserved disulfide bonds and
  9. three amino acid residues involved in the catalytic activity.
  10.  
  11.                         +---------------------------+
  12.                         |        +------------------|------+
  13.                         |        |                  |      |
  14.      xxxxx#xxxxxxCxxxxxxC#xxxxxxxCxxCxxxCxxxxxCxxxxxCxxxxxxCxxx#xxx
  15.                  |      ****        |   |     |
  16.                  |                  +---+     |
  17.                  +----------------------------+
  18.  
  19. 'C': conserved cysteine involved in a disulfide bond.
  20. '#': active site residue.
  21. '*': position of the pattern.
  22.  
  23. A number of other proteins  belongs to  the  pancreatic RNAse family and these
  24. are listed below.
  25.  
  26.  - Bovine seminal vesicle and bovine brain ribonucleases.
  27.  - The kidney non-secretory  ribonucleases  (also  known as eosinophil-derived
  28.    neurotoxin (EDN) [3]).
  29.  - Liver-type ribonucleases [4].
  30.  - Angiogenin, which induces vascularization of normal  and malignant tissues.
  31.    It abolishes protein synthesis by specifically hydrolyzing cellular tRNAs.
  32.  - Eosinophil cationic protein (ECP) [5],  a cytotoxin and helminthotoxin with
  33.    ribonuclease activity.
  34.  - Frog liver ribonuclease and frog sialic acid-binding lectin [6].
  35.  
  36. The signature pattern we  developed for these proteins includes five conserved
  37. residues: a cysteine  involved in a disulfide  bond, a lysine  involved in the
  38. catalytic activity and three other residues important for substrate binding.
  39.  
  40. -Consensus pattern: C-K-x(2)-N-T-F
  41.                     [C is involved in a disulfide bond]
  42.                     [K is an active site residue]
  43. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  44. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: Red  Clover  Necrotic  Mosaic virus
  45.  coat protein.
  46. -Last update: October 1993 / Text revised.
  47.  
  48. [ 1] Beintema J.J., Schuller C., Irie M., Carsana A.
  49.      Prog. Biophys. Mol. Biol. 51:165-192(1988).
  50. [ 2] Beintema J.J., van der Lann J.M.
  51.      FEBS Lett. 194:338-343(1986).
  52. [ 3] Rosenberg H.F., Tenen D.G., Ackerman S.J.
  53.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86:4460-4464(1989).
  54. [ 4] Hofsteenge J., Matthies R., Stone S.R.
  55.      Biochemistry 28:9806-9813(1989).
  56. [ 5] Rosenberg H.F., Ackerman S.J., Tenen D.G.
  57.      J. Exp. Med. 170:163-176(1989).
  58. [ 6] Lewis M.T., Hunt L.T., Barker W.C.
  59.      Protein Seq. Data Anal. 2:101-105(1989).
  60.